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<title>Inhibin</title>

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<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading"><span class="mw-page-title-main">Inhibin</span></h1>

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<p><b>Inhibin</b> ist ein – im menschlichen Organismus – als <a href="Glykoprotein" class="mw-redirect" title="Glykoprotein">Glykoprotein</a> gebildetes <a href="Proteohormon" class="mw-redirect" title="Proteohormon">Proteohormon</a>, welches in den <a href="Sertoli-Zelle" title="Sertoli-Zelle">Sertolizellen</a> der <a href="Hoden" title="Hoden">Hoden</a> und in den <a href="Granulosazelle" title="Granulosazelle">Granulosazellen</a> der <a href="Eierstock" title="Eierstock">Eierstöcke</a> gebildet wird. Es reguliert die <a href="Follikelstimulierendes_Hormon" title="Follikelstimulierendes Hormon">FSH</a>-Freisetzung: Die Ausschüttung des Inhibins wird durch FSH stimuliert, gleichzeitig hemmt es dessen Freisetzung an der <a href="Hypophyse" title="Hypophyse">Hirnanhangdrüse</a>. Namensgebend war die <a href="Inhibitor" title="Inhibitor">Inhibition</a> der FSH-Bildung in der Hirnanhangdrüse. Die Substanz Inhibin wurde bereits von McCullagh 1932 postuliert,<sup id="cite_ref-1" class="reference"><a href="#cite_note-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> die Isolierung und Charakterisierung gelang aber erst 1985.<sup id="cite_ref-2" class="reference"><a href="#cite_note-2"><span class="cite-bracket">[</span>2<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p><p>Inhibin besteht aus zwei Eiweißketten, einer Alpha- und eine Beta-Kette. Da es mehrere verschiedene Beta-Ketten (Beta-A und Beta-B) gibt, können mehrere verschiedene Inhibine gebildet werden: beispielsweise Inhibin A (aus einer Alpha- und einer Beta-A-Kette) oder Inhibin B (aus einer Alpha- und einer Beta-B-Kette). Inhibin A kommt vorwiegend in Eierstöcken, Inhibin B in Hoden vor (siehe oben).

</p><p>Die für die Untereinheiten codierenden Gene sind <i><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.genenames.org/tools/search/#!/all?query=INHA">INHA</a></i>, <i><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.genenames.org/tools/search/#!/all?query=INHBA">INHBA</a></i>, <i><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.genenames.org/tools/search/#!/all?query=INHBB">INHBB</a></i>, <i><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.genenames.org/tools/search/#!/all?query=INHBC">INHBC</a></i> und <i><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.genenames.org/tools/search/#!/all?query=INHBE">INHBE</a></i>.

</p><p>Als Besonderheit in der Gruppe der Eiweißhormone können sich auch zwei Beta-Ketten zusammenlagern und bilden dann ein Hormon namens <b>Activin</b>, welches im Gegensatz zum Inhibin das FSH nicht hemmt, sondern seine Freisetzung aus der Hirnanhangdrüse stimuliert. Je nach Kettenzusammensetzung gibt es folglich Activin A (zwei Beta-A-Ketten), Activin B (zwei Beta-B-Ketten) und Activin AB (Beta-A- und Beta-B-Kette). Die Erstbeschreibung erfolgte zeitgleich durch zwei Arbeitsgruppen, die in verschiedenen Stockwerken des <a href="Salk_Institute_for_Biological_Studies" title="Salk Institute for Biological Studies">Salk-Instituts</a> in La Jolla, Kalifornien, arbeiteten und ihre Entdeckung in der gleichen Ausgabe der Zeitschrift <a href="Nature" title="Nature">Nature</a> publizierten.<sup id="cite_ref-3" class="reference"><a href="#cite_note-3"><span class="cite-bracket">[</span>3<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><sup id="cite_ref-4" class="reference"><a href="#cite_note-4"><span class="cite-bracket">[</span>4<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Die Arbeitsgruppe von N. Ling prägte im zitierten Artikel den Begriff Activin wegen der FSH-stimulierenden Wirkung.

</p><p>Neben den bekannteren Activin-Untereinheiten (Beta-Ketten), Activin beta A und Activin beta B wurden in <a href="S%C3%A4ugetiere" title="Säugetiere">Säugetieren</a> noch 2 weitere Unterheiten (Activin beta C und Activin beta E) beschrieben, welche sowohl Homo- als auch Hetero<a href="Dimer" title="Dimer">dimere</a> bilden können. Ihre physiologische Funktion ist noch weitgehend ungeklärt. Im <a href="Krallenfrosch" title="Krallenfrosch">Xenopus laevis</a> wurde außerdem noch Activin beta D beschrieben.<sup id="cite_ref-5" class="reference"><a href="#cite_note-5"><span class="cite-bracket">[</span>5<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p><p>Daneben werden Hormone aus der Gruppe der Inhibine ebenso in anderen tierischen wie auch pflanzlichen Organismen gebildet. Wegen der hohen Konservierung zwischen den Spezies ist anzunehmen, dass Inhibin und Activin wichtige Hormone nicht nur für die Sexualfunktion sind. Sie spielen unter anderem auch eine Rolle in der <a href="Zellteilung" title="Zellteilung">Zellteilung</a> von Xenopus laevis.

</p><p>Inhibin darf nicht mit den antimikrobiell wirksamen Inhibinen (u. a. im <a href="Honig" title="Honig">Honig</a>) verwechselt werden.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Quellen">Quellen</h2></div>

<li id="cite_note-1"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-1">↑</a></span> <span class="reference-text">D. R. McCullagh: <i>Dual endocrine activity of the testes.</i> In: <i>Science.</i> 76, 1932, S. 19–20. <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17815236?dopt=Abstract">PMID 17815236</a></span>

</li>

<li id="cite_note-2"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-2">↑</a></span> <span class="reference-text">N. Ling, S. Y. Ying, N. Ueno u. a.: <i>Isolation and partial characterization of a Mr 32,000 protein with inhibin activity from porcine follicular fluid.</i> In: <i>Proc Natl Acad Sci.</i> 82, 1985, S. 7217–7221. <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/3864157?dopt=Abstract">PMID 3864157</a></span>

</li>

<li id="cite_note-3"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-3">↑</a></span> <span class="reference-text"><a href="Wylie_Vale" title="Wylie Vale">W. Vale</a>, J. Rivier, J. Vaughan u. a.: <i>Purification and characterization of an FSH releasing protein from procine ovarian follicular fluid.</i> In: <i>Nature.</i> 321, 1986, S. 776–779. <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/3012369?dopt=Abstract">PMID 3012369</a></span>

</li>

<li id="cite_note-4"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-4">↑</a></span> <span class="reference-text">N. Ling, S. Y. Ying, N. Ueno u. a.: <i>Pituitary FSH is released by a heterodimer of the beta-subunits from the two forms of inhibin.</i> In: <i>Nature.</i> 321, 1986, S. 779–782. <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/3086749?dopt=Abstract">PMID 3086749</a></span>

</li>

<li id="cite_note-5"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-5">↑</a></span> <span class="reference-text">A. Deli, E. Kreidl u. a.: <i>Activins and activin antagonists in hepatocellular carcinoma.</i> In: <i>World J Gastroenterol.</i> 14(11), 21. Mar 2008, S. 1699–1709. <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18350601?dopt=Abstract">PMID 18350601</a></span>

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